Обмін речовин і енергії в організмі. Частина 2.

Ферменти.

Значення ферментів, їх структура.

Ферментами називають речовини, які здійснюють біологічний каталіз. Ця функція ферментів визначає їх велике значення в організмі. Хімічні реакції не могли б протікати в клітці з потрібною швидкістю, якби не було ферментів.

Ферменти забезпечують не тільки збільшення швидкості реакцій, а й можливість її регулювання, так як їх активність залежить від дуже багатьох чинників. Ступінь збільшення швидкості реакцій під впливом ферментів дуже значна. Так швидкість розщеплення сечовини під впливом відповідного ферменту збільшується в 10⁷ раз. Одна молекула цього ферменту розщеплює за секунду 10 000 молекул сечовини. Кожна клітина містить велику кількість ферментів (до 1000), активністю яких визначається її функція. Існування організму можливо тільки при наявності необхідного комплексу ферментів, що забезпечують протікання всіх процесів, в результаті яких в організмі відбуваються безперервні перетворення речовин.

Ферменти мають білкову природу. Вони можуть складатися тільки з білка або з білка і додаткової групи. В останньому випадку білкову частина ферменту називають білковим носієм або апоферментом, а додаткову, небілкову частина - простетичної групою або коферментом.

Простетичної група невіддільна від білкової частини, а кофермент пов`язаний з нею неміцно і легко відділяється. Встановлено, що більшість вітамінів виконує в організмі функцію коферментів. Коферментами можуть бути нуклеотиди, РНК і інші складні органічні сполуки. Багато ферменти активні тільки в присутності двовалентних катіонів: Ca⁺⁺, Zn⁺⁺, Mn⁺⁺, Mg⁺⁺, Co⁺⁺.

Властивості ферментів.

Для ферментів характеру специфічність їх дії. Під специфічністю розуміють здатність ферментів вибірково діяти тільки на певний субстрат - речовина, що піддається каталітичного розщеплення. Ферменти можуть мати абсолютну специфічністю, діючи тільки на якийсь один субстрат- відносної груповий, коли активність фермент виявляється у ставленні цілої групи речовин, в молекулах яких є певний тип хімічного зв`язку (наприклад, пептидний зв`язок), і стереохимической специфічністю, коли субстрати розрізняються по їх просторової конфігурації.

Ферменти діють лише при певній температурі середовища. Це їх властивість називають термолабильностью. Найбільша активність ферментів тваринного походження відзначається при температурі 40-50 градусів. При подальшому підвищенні температури активність ферментів падає, так як білок при високій температурі піддається денатурації - втрати своїх природних властивостей.

Характерною властивістю ферментів є залежність їх дії від pH середовища. Одні з них діють в кислому середовищі, інші - у лужному, треті - в нейтральній або в дуже близькою до неї середовищі.

Механізм дії ферментів.

Для протікання реакцій, в яких беруть участь органічні сполуки клітини, необхідно освіту з компонентів цієї реакції активованого комплексу, для чого потрібна велика кількість енергії - енергії активації.

Ферменти, прискорюючи реакції, зменшують енергію активації. Так, енергія активації, необхідна для розщеплення перекису водню, в присутності ферменту зменшується в 4,5 рази. В даний час здатність ферменту зменшувати енергію активації пояснюють, виходячи з концепції активного центру.

Активним центром ферменту називають його жорстко фіксовані реактивні групи, що мають певне просторове розташування. Ці групи служать місцем прикріплення субстрату. До складу активного центру можуть входити ділянки як білкового носія, так і простетичної групи ферменту. Дія ферменту починається зі зв`язування його активним центром субстрату. В результаті цей зв`язування змінюється структура як ферменту, так і субстрату. Фермент в результаті цієї зміни в значній мірі, іноді повністю, втрачає спорідненість до активного центру, а субстрат збільшує свою реакційну здатність.

Ферментативна активність може змінюватися під впливом метаболітів - речовин, що утворюються в процесі обміну речовин - метаболізму. Це лежить в основі регуляції біохімічних процесів в клітині.